Tela di ragno: svelati i suoi segreti

Come avrà fatto l’Uomo Ragno a riprodurre le particolari caratteristiche della tela di ragno con cui saltellava da un grattacielo ad un altro e in cui venivano intrappolati i criminali? A lui non possiamo chiedere, ma grazie ad uno studio della Swedish University of Agricultural Sciences (Slu) a Upsala in collaborazione col Karolinska Institutet di Stoccolma, pubblicato su Plos Biology, si è capito quale sia il processo che porta alla formazione di questa seta, le cui caratteristiche sono davvero incredibili: ha una resistenza alla trazione quattro volte superiore a quella dell’acciaio ed è tre volte più elastica. Grazie a queste sorprendenti qualità, la seta del ragno potrebbe avere importanti applicazioni in moltissimi campi, soprattutto in quello medico.

I tentativi fatti per riprodurla industrialmente non avevano dato risultati soddisfacenti prima di questa ricerca, fino al 2013, quando il responsabile commerciale di una società tedesca, AMSilk, Mathias Woker, ha presentato la prima fibra sintetica con caratterisitche simili a quelle della seta del ragno.

Ma procediamo per gradi, e vediamo cosa è la seta del ragno. Essa è una fibra proteica, “filata” a comando, che il ragno ottiene convertendo in fibre solide una sostanza liquida elaborata da ghiandole specializzate, dette ghiandole filatrici o seritteri. Le proteine di base che costituiscono la sostanza, chiamate spidroins, sono formate da più di 3.500 amminoacidi, ma le uniche parti che interessano la produzione della seta sono le estremità. Nel passaggio dallo stato liquido a quello solido, le proteine cambiano completamente la loro struttura e acquistano stabilità meccanica. Precedenti ricerche hanno mostrato che questi cambiamenti sono dovuti a un gradiente di acidità, o pH, presente nelle ghiandole filatrici.

E il team di ricercatori svedese si è preoccuapto proprio di questo, ha indagato cioè il legame che sussiste tra queste alterazioni strutturali e il pH, rivelando meccanismi che erano ancora incompresi. Utilizzando microelettrodi altamente selettivi, i biologi della Slu hanno misurato valori inaspettati di pH all’interno delle ghiandole. Quest’ultimo diminuisce rapidamente da un capo all’altro dei seritteri, passando da un valore neutro di circa 7,6 a un valore acido di 5,7.

L’effetto del pH acido sulle estremità delle proteine è opposto: da un lato una delle estremità (il dominio N-terminale o NTD) diventa sempre più stabile all’aumentare dell’acidità, poiché si accoppia ad altre molecole e blocca la proteina in una salda rete molecolare, dall’altro (il dominio C-terminale o CTD) si destabilizza e gradualmente attiva la formazione delle fibre della seta. Ma lo studio è andato oltre, poichè ha anche rivelato il meccanismo che la provoca. Sembra che una tale differenza di acidità sia dovuta all’azione di un enzima, l’anidrasi carbonica, che catalizza la reazione tra anidride carbonica e acqua producendo bicarbonato e ioni idrogeno, ovvero un ambiente acido. Questo enzima agisce nella stessa regione della ghiandola nella quale avvengono le mutazioni delle due estremità della proteina.

Lo studio svedese è dunque il primo step per una futura progettazione di metodi di sintesi artificiale

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